Aminoacizii şi proteinele

Aminoacizii şi proteinele După studierea acestui subcapitol, veţi fi capabili: • să explicaţi noţiunile de aminoacid, grupă peptidică, polipeptidă, proteina; • să caracterizaţi structura am inoacizilor, seria om oloagă, izom erii, m etodele de sinteză, proprietăţile, am foteritatea am inoacizilor; • să explicaţi procesul de form are a proteinelor, structura lor primară, secundară, *terţiară; • să estim aţi im portanţa proteinelor, funcţiile biologice şi răspândirea lor; • să rezolvaţi exerciţii, sch em e, problem e teoretice şi experim entale la tem a dată. 51 2.3.1. A m in o a c iz ii t Compuşii ce conţin în moleculă grupele funcţionale amină -NH2 şi carboxil -COOH se numesc aminoacizi. Nomenclatura şi *izomeria. După nomenclatura sistematică, aminoacizii poartă numele acidului respectiv, precedat de termenul amino, indicându-se, prin intermediul cifrelor, locul grupei -N H 2. În denumirile istorice, poziţia grupei -N H 2 este indicată prin litere greceşti. De exemplu: Noţiuni-clieie • Aminoacizi • Funcţiuni mixte • Amfoteritate • Policondensare • Grupă amidă • Grupă peptidică f»(3) a (2) (1) c h 2- c o o h c h 2- c h 2- c o o h i i n h 2 n h 2 acid aminoetanoic acid 3-aminopropanoic acid aminoacetic (a-) acid P-aminopropionic Aminoacizii din componenţa proteinelor au denumiri specifice (vezi tabelul 2.3, pag. 55). *În seria acizilor monoaminomonocarboxilici saturaţi există izomerie legată de poziţia grupei amine faţă de grupa carboxil şi de ramificarea catenei carbonice. De exemplu: P a p a Clasa aminoacizilor face parte din compuşii cu funcţiuni mixte. CH 2— CH 2— COO H i n h 2 c h 3- c h - c o o h 3 I n h 2 Modelul moleculei de acid aminoacetic acid p-aminopropionic acid a-aminopropionic *Metodele de obţinere. Aminoacizii se obţin pe cale chimică prin diverse metode, din acizi carboxilici, compuşi carbonilici etc. Conform unei metode generale, aminoacizii pot fi obţinuţi din amoniac şi acizi halogenocarboxilici care, la rândul lor, se formează la halogenarea acizilor. De exemplu, acidul a-aminopropionic se obţine conform schemei: CH3-CH-CO OH q ^ C H j-C H -C O O H q ^ C H 3-C H -C O O H CI NH2 a-Aminoacizii care intră în componenţa proteinelor se obţin nu doar pe cale sintetică, ci şi la hidroliza dirijată (în etape) a proteinelor. Proprietăţile fizice şi chimice. Aminoacizii sunt substanţe cristaline, incolore, cu temperaturi înalte de topire, bine solubile în apă. Unii acizi au gust dulce. Modelul moleculei de acid aminocapronic Amintiţi-vă | Studiind aminele, aţi înţeles 1 că grupa amină poate fi intro- , dusă în moleculă prin tratarea 1 cu amoniac a derivaţilor halogenaţi. Compuşi organici de importanţă vitală şi industrială 52 Aminoacizii conţin în moleculă grupa funcţională -N H 2, care le conferă proprietăţi de amine, şi grupa funcţională -COOH, ce le imprimă proprietăţi de acizi carboxilici. Din cele studiate anterior la temele „Aminele“ şi „Acizii carboxilici“, putem deduce comportamentul chimic al aminoacizilor. În calitate de amine, aminoacizii vor manifesta proprietăţi de bază, interacţionând cu acizii şi formând săruri. În calitate de acizi, aminoacizii vor disocia în soluţii, vor interacţiona cu compuşii bazici (metalele active, oxizii de metale, bazele etc.). Care trebuie să fie mediul de reacţie al soluţiilor apoase ale acizilor monoaminomonocarboxilici? Având în moleculă o grupă bazică (-NH2) şi una acidă (-COOH), aceştia manifestă amfoteritate. Soluţiile lor sunt neutre şi nu schimbă culoarea indicatorilor. *Disocierea. Aminoacizii disociază în soluţie în modul următor: protonul eliberat de la grupa carboxil se leagă de grupa amină, formându-se o sare internă: H2N -C H 2-COOH [H 2N -CH 2 -CO O "+ H +] H3N -C H -C O O ' arcini imediate Care este mediul de reacţie al soluţiilor apoase ale acizilor monocarboxilici? Scrieţi schema disocierii acidului formic. acid aminoacetic *Formarea de săruri. În reacţie cu agenţii bazici, aminoacizii se comportă ca acizi, formând carboxilaţi de metale: H2N -CH 2-COOH + NaOH H2N - CH2— COONa + H20 acid aminoacetic aminoacetat de sodiu În reacţia aminoacizilor cu acizii minerali se obţin sărurile de amoniu respective: H 2 N - C H 2— C O O H + H C I ------------ C I [ H 3 N - C H - C O O H ] Proprietăţile specifice. Moleculele de aminoacizi pot interacţiona între ele datorită prezenţei grupelor funcţionale cu caracter opus. De exemplu: grupa amidă H ,N -CH ,-CO - OH + H -NH-CH,-COOH — h2n - c h2- -CO -N HtCH,-CO O H Procesul de combinare a moleculelor în urma eliminării apei se numeşte condensare. Grupa -C O -N H - se numeşte grupă amidă. *Produsul format la condensarea a două molecule este, de asemenea, un aminoacid, care, la rândul său, se poate condensa cu o a treia moleculă de aminoacid iniţial: H2N -C H 2 - C O - N H - C H - C O +OH + H + N H -CH -CO O H ^ 3 o -t—' Q_ ro U — ► H2N -C H 2—CO-NH —CH2—CO —NH —CH2—COOH Produsul constituit din trei molecule de aminoacizi conţine două grupe amide -C O -N H -. La condensarea unui număr mare de aminoacizi se obţine o macromoleculă cu un număr mare de grupe amide. Acest proces se numeşte policondensare, iar produsul macromolecular format - poliamidă. *La policondensarea acidului s-aminocapronic se formează o poliamidă, numită capron, din care se produc mase plastice şi fibre sintetice: NH2-(C H 2)6-C O -O H + H -N H -(C H 2)5-C O -O H + H NH—(CH2)5—CO -OH + acid £-aminocapronic -(n - 1)H20 r fragment structural NH2 -(C H 2)5— C O -N H - (CH2)5— CO - N H-(CH2)5- C O - ■ capron (poliamidă) Proteinele, de asemenea, sunt poliamide, însă la formarea acestora participă anumiţi a-aminoacizi (tabelul 2.3, pag. 55). Macromoleculele de proteine sunt formate din multe resturi de a-aminoacizi diferiţi, aranjaţi într-o anumită succesiune. Grupa -C O -N H - din aceste poliamide se numeşte grupă peptidică. Rolul biologic şi utilizarea. Importanţa mare a aminoacizilor din regnul animal şi din cel vegetal se datorează participării lor la formarea proteinelor şi a altor substanţe biologic importante. Nimerind în organism cu hrana, proteinele se hidrolizează enzimatic până la a-aminoacizii componenţi, care, la rândul lor, se recombină, formând proteine proprii organismului respectiv. Organismul uman poate produce unii a-aminoacizi, necesari la sinteza proteinelor proprii. În tabelul 2.3 este indicată norma medie zilnică de a-aminoacizi pentru un om matur. Insuficienţa de a-aminoacizi duce la dereglări fizice şi psihice. De aceea a-aminoacizii sunt recomandaţi bolnavilor în caz de istovire a organismului, după intervenţii chirurgicale ş.a. De exemplu, norma zilnică de acid glutamic - care, de altfel, are miros şi gust de zeamă de pui - este de 16 g. În afară de industria alimentară şi cea farmaceutică, aminoacizii mai sunt utilizaţi la producerea coloranţilor, a maselor plastice, a fibrelor sintetice (de exemplu, capron) etc. de a -aminoacizi şi de proteine. Ele produc a -aminoacizii din dioxid de carbon şi apă în procesul de fotosinteză, asimilând elementele necesare (N, P, S, Fe, Mg ş.a.) din sărurile solubile ce se găsesc în sol. 53 n Ştiaţi că... | i Organismul uman şi cel ani-1 mal nu pot sintetiza o serie de i a -aminoacizi, printre care: v a - ' lina, leucina, izoleucina, treoni1 na, metionina, lizina, triptofa- 1 i nul, fenilalanina ş.a. (vezi tabe- , 1lul 2.3). Corpului nostru îi sunt 1 i însă absolut necesari respecti-1 vii compuşi, de aceea ei trebuie i administraţi prin hrană. Aceştia i i sunt numiţi acizi esenţiali. \ EVALUARE 1. Definiţi aminoacizii. Din ce tip de compuşi fac parte aminoacizii (după natura grupelor funcţionale din molecula lor)? *2. Scrieţi formulele de structură şi numiţi aminoacizii izomeri cu formula moleculară C4H9O2N. *3. Argumentaţi amfoteritatea aminoacizilor în baza exemplului acidului p-aminopropionic. Scrieţi ecuaţiile reacţiilor. 4. Examinaţi grupele funcţionale şi structura aminoacizilor din tabelul2.3. Cum vor acţiona asupra turnesolului soluţiile de: a) alanină; b) acid glutamic; c) lizină; d) acid asparagic? *5. Caracterizaţi reacţia de policondensare. Scrieţi ecuaţia reacţiei de policondensare a acidului aminoenantic H2N-(CH2)6-COOH. Produsul reacţiei este o poliamidă folosită la obţinerea fibrelor sintetice enant. Cu ce fibră poliamidică se aseamănă enantul? *6. Obţineţi acidul aminoacetic din compuşi anorganici, indicând ecuaţiile reacţiilor necesare. *7. Un acid monoaminomonocarboxilic saturat cu masa de 4,45 g formează, prin tratare cu metanol, 5,15 g de ester metilic. Care sunt formulele moleculară şi de structură ale acestui acid, dacă el intră în componenţa proteinelor? Indicaţi necesitatea zilnică a organismului de acest acid. ^ Să reţinem! \ Aminoacizii: i • conţin în moleculă grupele -NH2 şi -COOH; ! • se obţin din acizii carboxilici halogenaţi şi din proteine; i • manifestă proprietăţi amfotere (de bază şi de acid); I • participă la reacţii de policondensare, formând poliamide. Compuşi organici de importanţă vitală şi industrială 54 2.3.2. Proteinele * Noţiuni- clieie • Biopolimeri • Proteine • Peptide • Legătură peptidică • Structură primară, secundară, terţiară • Denaturare Produse alimentare bogate în proteine 3 o CL ro U Hormoni Constructori Protectori Receptori Locomotori Reglatori Proteine j Rezervă Toxine Enzime Transportori Antibiotice Fig. 2.7. Funcţiile biologice ale proteinelor Denumirea proteine provine de la grecescul proteios „primul". Acest nume corespunde perfect rolului primar al proteinelor în viaţa omului şi în cea a animalelor. Răspândirea în natură şi importanţa. Proteinele se găsesc în protoplasma şi în nucleul tuturor celulelor animale şi vegetale. Ele constituie baza a tot ce este viu pe pământ, îndeplinind cele mai diverse funcţii în organism (fig. 2.7). Proteinele intră în componenţa pielii, oaselor, unghiilor, părului, *• ligamentelor, sângelui, ţesuturilor nervoase şi musculare ale tuturor organelor interne. Se găsesc în ouă, lapte, lână, mătase ş.a. În natură, sursa primară de aminoacizi şi de proteine sunt plantele, care le produc din dioxid de carbon şi apă prin fotosinteză, folosind elementele necesare din sol. Conţinutul proteinelor în regnul vegetal este mai redus (până la 15%) decât în regnul animal (în limitele a 20-80% din masa uscată). Organismul unui om matur are nevoie zilnic de 70-80 g de proteine. Sursele principale de proteine pentru om sunt carnea (până la 30%), peştele (~18%), brânza (20-22%), laptele (până la 4%), pâinea şi crupele (8-10%), fasolea (36%), ouăle (12%), ciupercile (30%). După funcţiile pe care le îndeplinesc în organism, proteinele sunt divizate în: • constructori - constituie partea principală a materialului de construcţie pentru celule şi pentru ţesuturi; • hormoni- asigură coordonarea activităţii diverselor organe; • protectori - sunt responsabili de imunitatea organismului; • transportori - de exemplu, hemoglobina din sânge transportă oxigenul spre ţesuturi şi dioxidul de carbon - dinspre ţesuturi spre plămâni; • enzime - catalizează toate procesele biologice din organism; • rezervă energetică - 1 g de proteină, la oxidarea enzimatică, furnizează organismului 17,6 kJ. Acestea şi alte funcţii biologice ale proteinelor sunt consemnate în figura 2.7. După importanţa lor pentru organismele vii, proteinele pot fi comparate doar cu acizii nucleici, întrucât aceştia dirijează sinteza proteinelor. Componenţa, legătura peptidică. proteinele sunt compuşi macromoleculari (biopolimeri). principalele elemente constitutive ale proteinelor sunt C, H, N, O, S, P. Componenţa structurală a proteinelor a fost determinată cu ajutorul reacţiilor de hidroliză acidă, bazică sau enzimatică. În amestecul obţinut la hidroliza diverselor tipuri de proteine au fost identificaţi 20 a-aminoacizi (tabelul 2.3), care poartă denumiri specifice şi au însemne internaţionale, folosite la redarea structurii moleculelor de proteină. Tabelul 2.3. Unii a-aminoacizi din componenţa proteinelor 55 Denumirea (însemnul internaţional) Structura Norma zilnică (g) Glicină (Gly) H -C H -C O O H n h2 3 Alanină (Ala) CH .-CH -CO O H 3 i n h2 3 Valină (Val) (esenţial) CH3 -C H -C H -C O O H 3 1 1 c h 3 nh2 4 Cisteină (Cys) H S -C K -C H -C O O H 2 1 n h2 3 Serină (Ser) H O -CH2—CH-COOH 2 1 nh2 3 Acid asparagic (Asp) HOOC - CH2— CH - COOH 2 1 nh2 6 Acid glutamic (Glu) h o o c - c h 2 - c h 2 - c h - c o o h nh2 16 Lizină (Lys) (esenţial) H2N -(CH 2 )4 -C H -C O O H nh2 4 Fenilalanină (Phe) (esenţial) C6H5 —CH2—CH-COOH n h2 3 Cum sunt legate în molecula de proteină resturile de a -aminoacizi? La începutul secolului al XX-lea, savantul chimist Hermann Emil Fischer a elaborat teoria peptidică. Conform acestei teorii, resturile de a -aminoacizi sunt unite în molecula de proteină prin intermediul legăturilor peptidice -CO -N H -. Compuşii naturali sau sintetici ce conţin în moleculă resturi de a -aminoacizi se numesc peptide. După numărul acestor resturi, deosebim dipeptide, tripeptide, tetrapeptide etc. Peptidele formate din mai multe resturi de aminoacizi se numesc polipeptide. Polipeptidele naturale cu masa moleculară relativă mai mare de 6 000 se numesc proteine. Prin hidroliza în etape a proteinelor se formează, într-o fază intermediară, polipeptide, apoi peptide şi, în final, a-aminoacizi. Sinteza proteinelor este procesul invers hidrolizei în etape a acestora. Schematic, formarea unei dipeptide din doi acizi poate fi redată astfel: CH, CH, H2N—CH-CCH O H + H + N H -C H -C O -O H -H,0 glicină (Gly) alanină (Ala) H2N-CH2-C O -N H -C H -C O O H glicilalanină (Gly-Ala) În total, din aceşti doi aminoacizi se pot forma patru dipeptide: glicilglicină (Gly-Gly), alanilalanină (Ala-Ala), alanilglicină (Ala-Gly) şi glicilalanină (Gly-Ala). Diversitatea proteinelor. O moleculă de proteină poate fi alcătuită din câteva sute sau chiar mii de resturi de a -aminoacizi. Numărul combinaţiilor posibile este incomensurabil. Prin urmare, numărul tipurilor de proteine este foarte mare. Fiecare tip de proteină are structură şi funcţii strict determinate. Compuşi organici de importanţă vitală şi industrială 56 Structura proteinelor. Examinând formulele de structură ale aminoacizilor din tabelul 2.3, observăm în ele un fragment comun ce are structura . i Formula generală a a-aminoacizilor este , unde R poate fi: H, CHb, HOCHb, HSCH2 etc. Schematic, formarea unei molecule de polipeptidă poate fi arătată astfel: 0 0 0 II nh2- c h - c -■OH + H--N H -C H -C - -OH + H--N H -C H -C - -OH R1 I 0 R2 R3 arcini imediate a) Scrieţi ecuaţiile de formare a dipeptidelor: Gly-Gly, Ala-Ala, Gly-Ala şi Ala-Gly. b) Calculaţi numărul tripeptidelor ce se pot forma din trei a-aminoacizi şi pronunţaţi-vă privitor la diversitatea proteinelor. 0 0 0 — ► nh2- c h - c - n h - c h - c - n h - c h - c — 1 , I 2 I 3 R1 R2 R3 Structura moleculei de proteină este foarte complexă. Există câteva niveluri de caracterizare a structurii proteinelor. Structura ce arată care aminoacizi şi în ce succesiune sunt uniţi la formarea catenei peptidice se numeşte structură primară (vezi catena de mai sus în formă generală). Au fost elaborate metode perfecte de stabilire a componenţei proteinei în aminoacizi. Dar determinarea succesiunii aminoacizilor în catenă este o sarcină foarte dificilă, care necesită mijloace tehnice sofisticate, specialişti calificaţi şi timp. O realizare excelentă reprezintă determinarea structurii hormonului de insulină (a. 1953). S-a stabilit că molecula de insulină are masa moleculară relativă 5 733 şi este alcătuită din 51 resturi de a-aminoacizi (fig. 2.8), situaţi în două catene (A - cu 21 resturi şi B - cu 30 resturi), legate prin două punţi disulfurice. Insulina reglează metabolismul glucozei în organism. În caz de insuficienţă, survine boala diabetul zaharat. Iată de ce bolnavilor li se administrează insulina ca preparat medicinal. *Macromoleculele de proteină au o anumită aranjare în spaţiu: unele sunt întinse, fibrilare, altele sunt răsucite. Forma fibrilară este specifică pentru un număr redus de proteine, inclusiv cea din mătasea naturală (numită fibroină). În majoritatea cazurilor, catena de proteină este împachetată sub formă de spirală. Această amplasare spaţială se datorează prezenţei atomilor de hidrogen electropozitivi în gruparea N-H şi a celor de oxigen electronegativi în C=O din diferite sectoare ale catenei polimerice care, apropiindu-se, formează legături de hidrogen C=O ... H-N (fig. 2.9). Asemenea tip de aranjare spaţială a catenei polipeptidice se numeşte structură secundară. *Catena spiralică, la rândul său, poate avea diverse îndoiri şi împachetări, datorită unui ansamblu de legături: disulfidice, ionice (în baza grupelor libere NH2 şi C ooH ), de atracţie a sectoarelor cu diferită polaritate. O asemenea aranjare spaţială a moleculei spiralice de proteină constituie structura terţiară (fig. 2.10). Specificul aranjării spaţiale la nivelul structurii terţiare determină activitatea biologică individuală a moleculei de proteină. HERMANN EMIL FISCHER (1852-1919) Chimist german. A planificat şi a realizat sinteze dificile din domeniul compuşilor naturali: hidraţi de carbon, a-aminoacizi, proteine, baze purinice. A fost numit Magistru al sintezei organice. Este laureat al Premiului Nobel (1902). Fig. 2.8. Structura primara a hormonului de insulina Proprietăţile fizice şi chimice. Majoritatea proteinelor sunt substanţe lichide sau gelatinoase. La dizolvarea în apă, unele proteine formează soluţii coloidale (de exemplu, albuşul de ou). Hidroliza. Precum s-a menţionat, proteinele se scindează hidrolitic la încălzire cu apă în prezenţa acizilor, bazelor sau enzimelor. De exemplu, hidroliza totală a tripeptidei glicilalanil-serina decurge conform schemei: CH, i HJVI—CH,—CO~NH—CH—CO~NH—CH —COOH + 2H,0 CH-OH glicil-alanil-serină (Gly-Ala-Ser) 57 CH3 CH-OH — ► H2N-CH2-COOH + n2h - c h - co o h + h2n- c h - coo h glicină alanină serină Denaturarea. Structurile secundară şi terţiară ale moleculei de proteină constituie o anumită aranjare spaţială (configuraţie). Ele se datorează unor legături mai slabe decât cele covalente (exceptând legăturile -S-S-), de aceea, sub influenţa unor factori externi (încălzire, tratare cu soluţii de săruri, acizi, fenol, aldehidă formică sau vibraţie, iradiere), aceste legături se distrug şi configuraţia specifică a moleculei suferă modificări (fig. 2.10). Ca urmare, proteina se sedimentează sau se coagulează. Asemenea proces de distrugere a structurii secundare şi terţiare se numeşte denaturarea proteinei. La fierberea cărnii, ouălor, la conservarea preparatelor anatomice (în formalină, vezi fig. 1.2) are loc denaturarea proteinelor. Fig. 2.9. Structura secundară a moleculei de proteină Fig. 2.10. Schema procesului de denaturare a moleculei de proteină Compuşi organici de importanţă vitală şi industrială 58 Descompunerea termică. La încălzire puternică, moleculele de proteină se descompun şi elimină produşi volatili ce răspândesc miros de pene arse. Această proprietate permite identificarea proteinelor. Fibrele sintetice, la ardere, răspândesc alt miros decât cele naturale. Rolul proteinelor în organism. Proteinele constituie, alături de grăsimi şi hidraţii de carbon, o componentă importantă a raţiei alimentare zilnice. În organism, proteinele se hidrolizează enzimatic până la polipeptide, peptide şi, în final, se obţin a-aminoacizi. Aceştia sunt transportaţi de sânge în ţesuturile diverselor organe, unde, în mare parte, se recombină pentru a forma proteinele proprii organismului respectiv, şi, în cantităţi mai mici, se consumă la sinteza acizilor nucleici şi la scindarea oxidativă pentru a furniza energia necesară organismului. o ■I—' Q_ ro U n Ştiaţi că... | i Pentru a obţine insulina în lai borator, savanţii chimişti au 1 parcurs o cale dificilă alcătuită i din 223 de etape succesive de ] sinteză a celor două catene A 1 şi B (fig. 2.8), pe care apoi să le unească prin două punţi disul- ' furice. Pentru aceasta, zeci de chimişti au muncit timp de 3 i ani. Savanţii biocimişti au stabi1 lit că în celula vie insulina este i sintetizată în... 3 secunde! Trei [ ani şi trei secunde! Aceasta dei monstrează cât de perfect este aparatul de sinteză al celulei vii. emarcă În prezent, la nivel global, cca 415 mln de persoane suferă de diabet zaharat. În Republica Moldova sunt atestaţi peste 90 000 de bolnavi, dintre care 16 000 sunt dependenţi de insulină. Atenţie! Orice boală (inclusiv diabetul) poate fi prevenită. Important este să ne informăm şi să ţinem cont de măsurile de precauţie. Cunoscând chimia, o putem face cu uşurinţă. Sinteza proteinelor. Realităţi şi perspective. Cum credeţi, din ce cauză, la examinarea compuşilor naturali (grăsimi, hidraţi de carbon, proteine), nu au fost indicate metodele chimice de producere a acestora? Teoretic, am putea considera că obţinerea prin sinteză a produselor (necesare alimentaţiei) din unele deşeuri industriale ar permite soluţionarea pozitivă a problemei malnutriţiei în multe ţări. Dar procesele naturale de sinteză sunt complexe, iar multe dintre ele nu pot fi imitate în condiţii de laborator. Unii specialişti afirmă că obţinerea proteinelor pe cale sintetică nu este rentabilă, deoarece acestea pot fi extrase mai uşor din produse naturale. De exemplu, albumina şi cazeina pot fi extrase din lapte, iar cheratina - din păr, coarne, copite, pene, piele, coajă de ou etc. Precum s-a menţionat, diversele proteine se formează în organismul nostru din a-aminoacizii obţinuţi în urma hidrolizei proteinelor asimilate cu hrana. În procesul sintezei proteinelor sale, organismul poate obţine singur unii a-aminoacizi (necesari la moment) din alte substanţe. Există însă un grup de a-aminoacizi care nu pot fi sintetizaţi; ei trebuie în mod obligatoriu să nimerească în organism cu hrana. Aceşti acizi se numesc esenţiali (în tabelul 2.3 sunt prezenţi trei aminoacizi esenţiali). Dacă organismul nu dispune de toţi aminoacizii esenţiali sau are o cantitate insuficientă, el nu poate produce proteinele responsabile de reproducerea, dezvoltarea şi asigurarea tuturor funcţiilor vitale. Sinteza acestor proteine (in vitro, în afara organismului), cu respectarea tuturor nivelurilor de structură (primară, secundară, terţiară), este foarte dificilă. În schimb, pot fi obţinuţi cu uşurinţă a-aminoacizii, cu ajutorul cărora organismul bolnavului sintetizează singur proteinele necesare. Obţinerea pe cale chimică a diverselor tipuri de proteine a devenit posibilă după descifrarea structurii lor. Primele proteine (polipeptide) obţinute în laborator au fost vazopresina, exitocina şi insulina. În prezent, există metode fizico-chimice eficiente ce permit stabilirea structurii proteinelor. Ultimele realizări în domeniul sintezei proteinelor se datorează intensificării colaborării dintre chimişti şi savanţii microbiologi. De exemplu, cu ajutorul unor microorganisme, folosindu-se materia primă accesibilă (deşeuri lemnoase, fracţii superioare petroliere ş.a.), se efectuează sinteza unor proteine, a-aminoacizi, vitamine ş.a. LUCRAREA PRACTICĂ nr.1 Identificarea proteinelor în produsele alimentare (albuş de ou, carne) (Amintiţi-vă „Normele de lucru cu substanţele chimice", pag. 20) 59 Utilaj: stativ cu eprubete, clemă, spirtieră sau bec de gaz, balon conic, pâlnie de filtrare, pipetă. Reactivi: albuş de ou, carne tocată, soluţii de NaOH, CuSO4, (CH3COO)2Pb, HNO3 (c), etanol, apă distilată. 1.1. Pregătirea soluţiilor a) Turnaţi 25 ml de apă distilată într-un balon conic şi adăugaţi 'A dintr-un albuş de ou. Agitaţi energic amestecul, apoi filtraţi-l. Turnaţi câte 1 ml din soluţia obţinută în cinci eprubete, numerotate de la 1 la 5. b) Introduceţi 2 g de carne tocată într-un balon conic, adăugaţi 5 ml de apă distilată şi fierbeţi amestecul timp de două minute. Repartizaţi soluţia în cinci eprubete numerotate de la 1' la 5'. 1.2. Reacţiile de culoare 1) Reacţia xantoproteicâ. În eprubetele 1 şi 1' adăugaţi câte 2-3 picături de acid azotic concentrat. Ce coloraţie apare? Cum se numeşte proba? 2) Proba biureticâ. În eprubetele 2 şi 2' adăugaţi câte 1 ml de soluţie de NaOH şi câte trei picături soluţie de CuSO4. Agitaţi. Ce coloraţie apare? 1.3. Denaturarea proteinelor 1) Încălziţi conţinutul eprubetelor 3 şi 3'. Ce observaţi? 2) În eprubetele 4 şi 4' adăugaţi prin agitare soluţii de (CH3COO)2Pb sau de CuSO4 până la apariţia sedimentului. 3) În eprubetele 5 şi 5' picuraţi (la agitare) alcool etilic până la apariţia sedimentului. Ce tipuri de structură ale proteinelor sunt distruse prin denaturare? Transcrieţi şi completaţi tabelul de mai jos, descrieţi mersul experienţelor, notaţi efectele observate. Utilaj şi reactivi Modul de lucru Observaţii Concluzii Planificarea şi realizarea experimentului EVALUARE 1. Care este sursa primară de proteine? Descrieţi răspândirea lor în regnul animal şi cel vegetal. 2. Clasificaţi proteinele după funcţiile lor în organism. 3. Enumeraţi elementele chimice constitutive ale proteinelor, folosind pentru aceasta aminoacizii consemnaţi în tabelul 2.3. 4. Indicaţi numărul a -aminoacizilor din componenţa proteinelor, scrieţi formulele de structură şi denumirile a trei a -aminoacizi. compuşi organici de importanţă vitală şi industrială 60 o Qro U 5. Scrieţi ecuaţia reacţiei de condensare a glicinei cu: a) alanina; *b) valina. Numiţi produşii reacţiei. 6. Câte dipeptide se pot forma din: a) doi a-aminoacizi; b) trei a-aminoacizi? Folosiţi exemple de a-aminoacizi din tabelul2.3, scrieţi ecuaţiile de condensare şi numiţi dipeptidele obţinute. 7. Definiţi structura primară a proteinei. Daţi exemple de structură primară: a) generală; b) în baza exemplului unei tripeptide, care să conţină două resturi de glicină şi unul de alanină. *8. Descrieţi structurile secundară şi terţiară ale proteinelor. Ce factori le determină? 9. Explicaţi fenomenul denaturării proteinelor. Ce condiţii cauzează denaturarea acestora? Daţi exemple din viaţa cotidiană. 10. Comparaţi rolul biologic al grăsimilor cu cel al amidonului şi al proteinelor. *11. Propuneţi un agent comun de identificare a glucozei şi proteinei. Cum pot fi ele deosebite cu ajutorul acestui agent? *12. Examinaţi figura 2.8. Stabiliţi în molecula de insulină numărul resturilor pentru următorii aminoacizi: a) glicină; b) alanină; c) valină; d) cisteină; e) serină. *13. Masa moleculară relativă a insulinei este egală cu 5 733. Ea conţine în moleculă un anumit număr de atomi de sulf, care leagă catenele (punţi de sulf). Analizând figura 2.8, calculaţi partea de masă a sulfului în insulină. Lucru în echipă *14. Cu ajutorul ecuaţiilor reacţiilor corespunzătoare, arătaţi asemănările şi deosebirile dintre: a) alcooli şi proteine; d) polietenă şi proteine; b) acizi carboxilici şi proteine; e) poliamide şi proteine; c) reacţia de esterificare şi cea de condensare; f) proteine şi polizaharide. 15. Completaţi rubricile, introducând cuvintele-lipsă pe orizontală şi veţi citi pe verticală numele unei proteine, care este hormonul pancreasului şi poate fi obţinut pe cale sintetică. 1. H.E. Fischer a elaborat teoria ... . 2. Molecula de ... este un biopolimer. 3. a-Aminoacidul ... conţine în moleculă grupa SH. 4. Structura ... a proteinelor se datorează legăturilor de hidrogen. 5. Organismul nostru necesită zilnic 16 g de acid ... . 6. Aranjarea spaţială a spiralei de moleculă proteică constituie structura ... . 7. Distrugerea structurilor secundară şi terţiară ale moleculelor de proteină se numeşte ... . 8. Proteinele-enzime sunt ... ai proceselor biologice din organism. A Să reţinem! • Proteinele sunt polimeri naturali formaţi din resturile a 20 a-aminoacizi. • Structura proteinelor (primară, secundară, terţiară) şi funcţiile lor biologice sunt diverse. • Proteinele se obţin în natură prin fotosinteză, iar în organism - prin policondensarea enzimatică a a-aminoacizilor. • Probele de identificare